при мяса коллаген превращается в глютин
При мяса коллаген превращается в глютин
На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:
а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80. 85 °С, переход коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинарная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое, коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направлению мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соединительная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологическое строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он подвергается денатурации и деструкции при более низких температурах;
б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоряет переход коллагена в глютин;
в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагменты, поверхность контакта белка с окружающей средой многократно возрастает.
Наряду с перечисленными выше технологическими факторами на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.
Денатурация и деструкция коллагена
Консистенция готового к употреблению мясопродукта обусловлена степенью разрушения ее соединительно тканных прослоек. Решающее значение играет изменение коллагена, так как эластин при тепловой обработке практически не изменяется.
В процессе нагрева коллагена идет плавление полипептидных цепочек и разрыв связей между цепочками. Денатурация (или сваривание) коллагена сопровождается нарушением специфической конфигурации цепочек и молекулы в целом. При 50…55 о С коллагеновые волокна набухают, поглощая воду, при 58…62 о С резко сокращается длина волокна (на 60%) и увеличивается его диаметр. Коллаген различных видов мяса имеет неодинаковую температуру денатурации 55…65 о С, которая зависит от возраста животного. Фибриллярная структура разрушается, волокна становятся стекловидными, более эластичными, их прочность снижается.
Изменения размера коллагеновых волокон приводит к деформации кусочков мяса. Образовавшийся глютин, в отличие от коллагена, при температуре более 40 о С хорошо набухает и неограниченно растворяется в воде. Полный гидролиз коллагена происходит в процессе нагрева при 126 о С на протяжении 3 часов.
Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации глютина и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5% хорошо сохраняют форму. При дальнейшем нагреве студнеобразующая способность глютина снижается из-за его разрушения. Деструкция коллагена является основной причиной размягчения мяса. В мясе, доведенном до готовности, весь коллаген денатурировал, а часть его перешла в глютин. В среднем в глютин переходит 20…45% коллагена, что обусловлено видом мяса, содержанием и строением соединительной ткани. Излишний распад коллагена приводи к нарушению формы продукта и трудности его порционирования.
На скорость перехода коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:
а) температура среды; при жарке мясопродуктов, когда температура в толще продукта не превышает 80…85 о С, переход коллагена в глютин протекает медленно; поэтому тепловая обработка методом жарки возможна только для тех кулинарных частей, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса, поскольку имеет более простое строение, в составе его меньше оксипролина, он подвергается деструкции при более низких температурах;
б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами ускоряет переход коллагена в глютин;
в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена.
Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используется в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин.
БЕЛКИ МОЛОКА
Под влиянием различных технологических факторов происходят изменения как состава, так и свойств составных частей молока. Высокая пищевая ценность молока обусловлена оптимальным содержанием в нем белков (2,9…3,5%), жиров (3,5…6%), углеводов (5%), минеральных солей и витаминов, а так же практически идеальным их соотношением. Отдельно нужно выделить биологическую ценность белков молока, которые отличаются сбалансированностью незаменимых аминокислот, их хорошим перевариванием и усвояемостью организмом. Аминокислотный скор коровьего молока составляет 95%. Белки особенно богаты лизином и треонином, лимитированными являются метионин и цистин.
В настоящее время в молоке выделяют две группы белков, которые имеют различные свойства: казеин и сывороточные белки.
Казеин, на долю которого приходится 78…85% белков молока, находятся в виде коллоидных частиц или мицелл, тогда как сывороточные белки остаются в молочной сыворотке в растворенном состоянии.
Казеиновая фракция представлена α, β, γ, κ – казеинам, основные – α и β – составляют 85%.
Сывороточные белки:
β – лактоглобулин – 15…22%
α – лактоальбумин – 7…12%
Альбумин
Иммуноглобулин
Протеозо-пептоны.
Эти фракции отличаются молекулярной массой, изоэлектрической точкой, соотношением аминокислот, особенностями состава и строения.
Сывороточные белки простые (протеины), казеин – сложный белок, в его состав входит фосфорная кислота. Белки молока – это глобулярные белки, имеющие большую молекулярную массу.
Основной белок – казеин. Выделенный и очищенный казеин – это амфотерный порошок, который не растворяется в воде, растворяется в слабых растворах щелочей, кислот, не имеет вкуса, запаха, имеет белый цвет. Стойкость казеиновых мицелл в молоке обусловлена наличием гидратной оболочки вокруг нее. Казеин в молоке находится в виде кальций-фосфат-казеинового каомплекса, в котором главная роль принадлежит Са, который образует кальциевые мостики между казеинатами кальция.
Мицеллы казеина стойкие к нагреванию и механической обработке, стабильность их зависит от содержания растворенных солей кальция, химического состава казеина, активной кислотности.
В свежем молоке при рН 6,6 казеин имеет отрицательный заряд. В изоэлектрической точке рН 4,6…4,7 казеин электронейтральный, имеет наименьшую растворимость и коагулирует. На этом базируется принцип приготовления всех видов кисломолочной продукции.
Комплекс белков, который остается в сыворотке после выделения казеина, называют сывороточными. Различают два основных типа молочной сыворотки: сладкую, образующуюся при производтве сыров, и кислую, получаемую при осаждении творога и казеина. β – лактоглобулин в процессе нагревания молока до 85…100 о С весь коагулирует, с солями кальция образует молочный камень. В нагретом молоке вместе с к-казеином образует комплексы и выпадает в осадок.
Тепловая денатурация сывороточных белков молока проявляется в снижении их растворимости, освобождении активных сульфгидрильных групп аминокислот. Казеин, в отличие от сывороточных белков, имеет значительно большую термостойкость, выдерживает нагрев до 150…160 о С без явных признаков коагуляции. С повышением кислотности казеиновый комплекс коагулирует при более низких температурах. Молоко с кислотностью 55…60 о Т сворачивается при комнатной температуре.
К функциональным свойствам молока необходимо отнести их способность эмульгировать жир, стабилизировать жировую эмульсию, повышать водосвязывающую и водопоглощающую способность, образовывать мелко-пористые пены.
ГК «Униконс»
Продвижение и реализация комплексных пищевых добавок, антисептиков и др. продукции.
«Антисептики Септоцил»
Септоцил. Бытовая химия, антисептики.
«Петритест»
Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.
«АльтерСтарт»
Закваски, стартовые культуры. Изготовление любых заквасок для любых целей.
5.2. Процессы, происходящие при тепловой обработке мяса
При тепловой обработке мяса и мясопродуктов происходят: размягчение продукта, изменения формы, объема, массы, цвета, пищевой ценности, структурно-механических характеристик, а также формирование вкуса и аромата. Характер происходящих изменений зависит в основном от температуры и продолжительности нагрева.
Изменение мышечных белков. Тепловая денатурация мышечных белков начинается при 30-35 °С. При 65 °С денатурирует около 90% всех мышечных белков, но даже при 100 °С часть их остается растворимыми.
Структура гема и миоглобина
В результате взаимодействия гема с аммиаком или нитратами образуется вещество, имеющее розовато-красную окраску. Свежеcваренный бульон имеет слабокислую среду. Порча бульона может протекать по-разному. При прокисании бульона (сдвиг рН в кислую сторону) порчу легко обнаружить, а при сдвиге рН в щелочную сторону (действие гнилостной микрофлоры) изменения менее заметны. Вареное мясо, разогретое в таком бульоне, может приобрести розовую окраску. Сохранение розовой окраски мяса, подвергнутого тепловой обработке, в любом случае говорит о санитарном неблагополучии. Исключение составляет ростбиф, который готовят с разной степенью прожаренности.
Белки саркоплазмы, представляющие собой концентрированный золь, в результате денатурации и последующего свертывания образуют сплошной гель. Белки миофибрилл (уже находящиеся в состоянии геля) при нагревании уплотняются с выделением влаги вместе с растворенными в ней веществами. Диаметр мышечных волокон при варке уменьшается на 36-42%. Чем выше температура нагрева, тем интенсивнее уплотнение волокон, больше потери массы и растворимых веществ.
Скорость перехода коллагена в глютин и, следовательно, скорость достижения кулинарной готовности зависят от ряда факторов:
Те части мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригодны для жарки. При повышении температуры распад коллагена ускоряется. Особенно быстро он происходит при температуре выше 100 °С (в условиях автоклавирования). Кислая среда ускоряет распад коллагена. На этом основано маринование мяса, тушение его с кислыми соусами и приправами.
Изменение массы мясных продуктов при тепловой обработке является следствием двух противоположных процессов:
При жарке, кроме того, происходит испарение влаги.
Мясные полуфабрикаты, кроме мышечной ткани, содержат и жировую. Жир частично вытапливается и это также вызывает потери массы. При варке из мяса выделяется до 40% жира. При жарке жир частично впитывается продуктом, улучшая его пищевую ценность, частично вытапливается (при жарке продуктов со значительным содержанием жира).
Снижению потерь массы изделий способствует:
Четкой зависимости между потерями массы и видом мяса нет.
Субпродукты теряют массу в пределах от 25% (языки с кожей) до 57% (почки).
В формировании вкуса и аромата готовых кулинарных изделий из мяса принимают участие практически все экстрактивные вещества, продукты глубокого расщепления его составных частей, липиды (жиры).
Белки и их правильная тепловая обработка: смотрим с точки зрения диетологии
Как приготовить продукты питания, чтобы организм получил достаточное количество самого необходимого для него вещества
Белки являются основной составной частью всех тканей организма и каждой его клетки. Белки пищи расходуются, прежде всего, на восстановление износившихся белковых частиц в организме и на рост новых клеток. Их невозможно заменить даже потребляемыми в значительном количестве углеводами и жирами, в то время как последние могут в значительной своей части заменяться друг другом или белком.
О цепочках аминокислот начистоту
Белки представляют собой сложные химические вещества, которые при пищеварении в кишечнике распадаются на более простые составные части — аминокислоты, всасывающиеся в кровь. Полноценными являются белки, содержащие все аминокислоты, из которых строятся белки тела человека и которые не образуются в человеческом организме. Обычно считают, что таковыми являются только белки животного происхождения. Тем не менее, советским ученым удалось доказать, что, например, белки картофеля и капусты также содержат все необходимые для организма аминокислоты. Признано, что в пищевом рационе не менее одной трети белка должно быть животного происхождения, при этом большое значение имеет разнообразие продуктов, сочетание которых обеспечивает организм всеми необходимыми аминокислотами. Так, например, сочетание гречневой каши с молоком создает наиболее благоприятный для организма аминокислотный состав; то же дает сочетание капусты, хлеба и яйца (знаменитые «бабушкины» пирожки с капустой и яйцом).
Помощь при болезнях
Здоровый взрослый человек в обычных условиях не накапливает в своем организме белка, а расходует весь белок пищевого рациона. Однако в период активного роста у подростков, при беременности, после тяжелых заболеваний, приводящих к истощению, при заживлении ран после операций организм задерживает часть белка, поступающего с пищей, используя его для нового построения тканей. В лечебном питании белок широко применяется при различных заболеваниях: так, при болезнях печени используется свойство творожного белка уменьшать вредное накопление жира в печени. Белки мяса способствуют укреплению сердечной мышцы.
Белок имеет большое значение в лечебном питании при туберкулезе, малокровии, при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, протекающей при явлениях истощения и витаминной недостаточности. Животный белок назначается при лечении тучности, так как он усиливает окислительные процессы в организме и тем самым способствует использованию организмом собственного жира.
Нет такого заболевания, при котором белки исключались бы полностью из пищевого рациона. При некоторых болезнях (воспаление почек и др.) применение белков резко ограничивается, но только на короткий срок. У здорового человека норма белка в пищевом рационе зависит от возраста и профессии, а у больного — от характера заболевания и состояния организма.
В детском питании норма белка колеблется от 2—2,5 до 4 г на 1 кг веса ребенка (в раннем возрасте дают наибольшее количество белка на 1 кг веса). Норма белка для взрослого не меньше 1 г на 1 кг веса; при средней физической нагрузке норма повышается до 1,5—1,8 г на 1 кг веса, т. е. до 100—110 г на день, а при тяжелом труде, требующей большого расхода сил, — до 2—2,5 г, т. е. до 140 г на день. В санаториях и домах отдыха средней нормой белка в суточном рационе считается 120— 125 г, высшей — 140—150 г. Нецелесообразно включать в рацион больше 150 г белка на длительный срок, так как это вредно отражается на нервной системе, печени, почках и на обмене веществ.
Готовим правильно!
Большое воздействие на количество и качество белков в пищевых продуктах оказывает кулинарная обработка. Для иллюстрации значения правильной кулинарной обработки для вкусовых и питательных качеств блюд приведем некоторые данные по обработке мяса.
При замораживании мяса соки выходят в межклеточные пространства; однако мышечные волокна мяса способны вновь впитать в себя эти соки, если процесс оттаивания производится постепенно. Быстрое оттаивание мяса снижает питательную ценность продукта и вкусовые свойства готовых блюд: мясо становится жестким, волокнистым и невкусным. Особенно негативно влияет оттаивание мороженого мяса в воде: потери белка становятся в 10 раз больше, чем при оттаивании мяса на воздухе, к тому же увеличиваются потери в полуфабрикатах, приготовляемых из мяса, размороженного в воде.
Потери сока, а вместе с ним и белка, достигают 10%, если мороженое мясо разрезают на небольшие куски. Таким образом, медленным оттаиванием мороженого мяса на воздухе при невысокой температуре можно в значительной мере сократить потери белка и сохранить вкусовые свойства пищи. Питательная ценность мяса снижается, а вкус блюд ухудшается, если мясо пропустить через мясорубку с тупыми ножами, так как при этом мясо не режется, а мнется и теряет сок.
Процесс перехода нерастворимых веществ в глютин начинается при температуре продукта в 70°; он быстро происходит в нежных сортах мяса (вырезка, спинная часть), в мясе молодых животных, птиц. Значительно медленнее этот процесс происходит в более грубых сортах мяса (грудинка, шея и др.) и в мясе старых животных. Жарение, т. е. тепловая обработка при температуре около 130° без воды, грубых сортов мяса приводит к тому, что коллаген высыхает, прежде чем он переходит в глютин, и поэтому усвояемость белков мяса снижается. Такие сорта мяса необходимо тушить или варить. Переход коллагена в глютин совершается более интенсивно при кислой реакции, поэтому грубые сорта мяса и особенно мясо диких животных предварительно маринуют). Не растворимые в воде вещества рыбы быстро переходят в «клей», поэтому сроки тепловой обработки рыбы по сравнению с мясом должны быть значительно сокращены.
При тепловой обработке белки мяса, рыбы, яиц денатурируются (свертываются и становятся нерастворимыми в воде), и усвояемость их повышается. Значительно возрастает также усвояемость растительных белков при тепловой обработке, так, например, белки бобовых усваиваются в 2 раза больше (от 30 до 60%). Однако излишняя тепловая обработка или неправильный температурный режим приводит к вторичной денатурации белков, и в связи с этим их усвояемость снижается.
При жарении мяса и рыбы образуются ароматические вещества, которые повышают вкусовые свойства продукта и их усвоение. Однако если температура продукта при жарении значительно превышает 130°, то в корочке образуются химические соединения, имеющие «пригорелый» запах и вкус. Длительность жарения, температурный режим, размер обжариваемых кусков влияют на качество белков, их усвояемость и продолжительность пребывания пищи в желудке.
Варка мяса и рыбы в воде сопровождается переходом в отвар экстрактивных азотистых (белковых) веществ, которые при одних заболеваниях исключаются из пищевого рациона, а при других используются для возбуждения аппетита и усиления образования пищеварительных соков.
Варка на пару приводит к меньшему «выщелачиванию», нежели варка в воде; при тушении выщелачивание ниже, чем при варке (влияет количество жидкости); варка при температуре 85-90° после закипания воды уменьшает потерю мясом сока по сравнению с варкой при слабом кипении; варка при длительном, сильном кипении приводит ко вторичной денатурации белков (влияние температурного режима).
Таким образом, строгое соблюдение технологического режима приготовления пищи является важнейшим моментом, определяющим количество и качество белков в пищевых продуктах и в связи с этим вкусовые качества пищи и ее питательную ценность.
Физико-химические процессы, происходящие с пищевыми веществами при технологической обработке мяса. Их роль в формировании качества продукции
Скорость перехода коллагена в глютин и, следовательно, скорость достижения кулинарной готовности зависят от ряда факторов: вида и возраста животного; особенностей морфологического строения мышцы; температуры; реакции среды и т.д. Те части мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригодны для жарки.
Кислая среда ускоряет распад коллагена. На этом основано тушение мяса с кислыми соусами и приправами.
Жир улучшает вкус мяса, повышает его пищевую ценность.
Тепловая обработка мяса вызывает разрушение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в составе которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли.
В условиях сухого нагрева, например, при жарке, на первый план выступают окислительные изменения жиров и процессы полимеризации. В таблице приведены некоторые характеристики говяжьего жира, многократно использовавшегося для жарки. В таблице 3.2 приведено изменение свойств говяжьего жира, многократно использовавшегося при жарке.
Характеристика жира
Порядковый номер жарки
Кислотное число Число омыления Неомыляемые вещества Йодное число Ацетильное число Реакция на альдегиды
2,16 195,5 0,34 32,7 4,7 Отрицательная
2,21 197,6 0,74 31,8 9 Положительная
2,26 199,9 0,78 30,7 9,7 Положительная
1,97 201,8 0,83 29,2 9,6 Ярко выражена
В процессе нагрева возрастает перекисное число жира и значительно увеличивается содержание акролеина. Цвет жира темнеет, запах ухудшается в результате перехода в него окрашенных продуктов пирогенетического распада органических веществ.
Углеводы в мясе представлены гликогеном, содержание которого составляет около 1,0%. Гликоген участвует в созревании мяса.
Тепловая обработка до 100° С уменьшает содержание в мясе некоторых витаминов из-за химических изменений, но главным образом в результате потерь в окружающую среду. Нагрев при температуре выше 100? С вызывает различное по степени разрушение многих витаминов, содержащихся в мясе.
Степень разрушения зависит от природы витаминов, температуры и продолжительности нагрева. В таблице 3.3 приведены результаты изменения витаминов в процессе нагрева свинины в зависимости от температуры и длительности нагрева.