белки соединительной ткани мяса

Белки мяса

Приближенное содержание незаменимых аминокислот в высокоценных белках мяса основных видов убойных животных в среднем составляет (в граммах на 100 г продукта):

Белки мяса отличаются высоким содержанием аминокислот, обладающих ростовыми свойствами (триптофан, лизин, аргинин).

Под влиянием тепловой обработки содержание аминокислот в белках мяса изменяется мало.

Устойчивость коллагена к гидротермическому и другим воздействиям зависит от возраста животного. С увеличением возраста коллаген превращается в «зрелый» коллаген. В последнем возникают межмолекулярные поперечные связи в дополнение к внутримолекулярным поперечным связям, которые повышают устойчивость структуры зрелого коллагена. Мясо молодых животных, бедное зрелым коллагеном, отличается нежностью и мягкостью.

Потребление пищи, содержащей большое количество коллагена в виде желатины, отрицательно сказывается на функции почек. Эластин составляет около 1% общего количества мяса.

Величина отношения триптофана к оксипролину и содержание соединительной ткани в мышечной ткани (длиннейшая мышца спины) крупного рогатого скота

Из приведенных данных видно, что величина отношения триптофана к оксипролину находится в обратной зависимости от содержания соединительнотканных белков.

Источник

Соединительная ткань (мясная)

Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток. В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков.

Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, с помощью которых мышцы прикрепляются к костям, связки (плотные образования, соединяющие кости друг с другом в суставах), а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей.

В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (затылочно-шейная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов).

Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного, его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.

В белковый состав соединительной ткани входят неполноценные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин и в незначительном количестве (0,2—0,5%) полноценные белки — альбумины и глобулины. Белки соединительной ткани имеют удлиненную форму молекул, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Аминокислотный состав мышц определяется в первую очередь содержанием в них соединительной ткани. В соединительной ткани, богатой коллагеном, много пролина, оксипролина и очень мало тирозина.

В соединительной ткани больше всего коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют единую сложную сетчатую структуру — вязь. Коллаген составляет около 30% всех белков животного организма. Он содержится в костях, хрящах, сухожилиях, связках, фасциях. Коллаген является основой коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), состоящих из пучков мельчайших фибрилл с высокой механической прочностью. Фибриллы же состоят из элементарных волоконец — протофибрилл, обладающих поперечной исчерченностью.

На основании рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл. Роль стабилизирующего вещества при построении фибрилл и их составных частей играют глюкоза и различные мукополисахариды.

Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется в основном благодаря исключительной механической стойкости волокон. Способность этих волокон противостоять определенной нагрузке зависит от системы ковалентных поперечных связей между отдельными тропоколлагеновыми молекулами, образующими волокно.

Консистенция мяса в известной мере зависит от свойств внутримышечных коллагеновых волокон, в частности от содержания лабильных ковалентных поперечных связей между компонентами коллагеновых молекул. Установлено, что доля лабильных поперечных связей с возрастом животных сокращается. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность и увеличивает жесткость. Сопротивление резанию различных мышц тем выше, чем больше в них соединительной ткани. Мышечная ткань, содержащая большое количество соединительной ткани, имеет более низкую усвояемость, что может усугубляться неправильным способом приготовления мясных блюд.

Ученые изучают зависимость нежности мяса от содержания в нем коллагена. В последнее время утверждается точка зрения, что не весь коллаген, а лишь та его часть, которая нерастворима в воде (или растворима в солевых растворах), влияет на нежность мяса.

Коллаген обладает высокой набухаемостью; при этом его масса увеличивается в 1,5—2 раза. Связывание воды коллагеном достигается гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4; СО — 2; NH₂ — 1; NH — 2. Способность коллагена к набуханию имеет важное значение для формирования качества при производстве ряда мясопродуктов.

От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в небольшом количестве в нем находятся тирозин и метионин и в большом количестве — пролин, оксипролин, гликокол. Содержание оксипролина является достоверным показателем качества мясного сырья, так как лишь по общему содержанию белковых веществ невозможно судить о количестве полноценных белков.

Нативный коллаген не растворяется в воде и в очень слабой степени подвергается воздействие разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком. Перевариваемость нативного коллагена увеличивается в измельченном состоянии и при снижении pH среды. Нагрев усиливает его переваривание. Пищевое использование коллагена несколько повышается, когда он находится в составе мяса в смеси с высокоценными мышечными белками. Сваренный и перешедший в глютин коллаген легко переваривается трипсином и, следовательно, усваивается организмом.

При нагреве коллагена с водой происходит гомогенизация его структуры. В результате нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной и третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия. При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — глютин. Длительное нагревание плотина при высокой температуре ведет к дальнейшему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мелких продуктов распада — желатоз. Раствор желатоз обладает плохой желатинирующей способностью. Поэтому для получения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не следует вести при высокой температуре и очень длительное время.

Эластиновые волокна имеют желтоватый цвет. Их длина в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое. Много эластиновых волокон и в связках, для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. В чистом виде эластическая ткань встречается лишь в затылочно-шейной (выйной) связке. Эластиновые волокна содержатся в стенках кровеносных сосудов, в желтой фасции брюшных мышц.

В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина.

По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина.

Эластин является неполноценным белком. В нем отсутствуют триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, папаином, бромеллином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, растворах разведенных кислот и щелочей; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина,

При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако в последнее время удалось выделить из поджелудочной железы фермент эластазу (панкреапептидазу), которая за 42 ч. при температуре 37° С полностью растворяет эластин.

Поэтому качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, строения и толщины последних.

Ретикулиновые волокна — самые малочисленные в организме животного. Они находятся в структуре соединительной и ретикулярной ткани и содержат ретикулин. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна образуют сетку, находится в легких, лимфатических узлах, селезенке, костном мозге. Ретикулин состоит из тонких фибрилл. Он практически не усваивается организмом.

Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. В соединительной ткани содержатся мукополисахариды, являющиеся цементирующим компонентом межклеточного вещества; они участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей белков соединительной ткани и находятся в свободном виде.

Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Источник

Пищевая химия

Пищевая химия (лекция 8)

1. Белки мяса и молока

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

Источник

Химический состав, пищевая ценность и ткани мяса

Пищевая ценность мяса

Мясо служит важнейшим источником белков и жира. Белков в мясе в среднем 16-20%, а содержание жира резко колеблется — от 0,5 в тощем мясе до 35% и выше в особо жирном (в мякотной части туши без костей). Кроме белков и жиров, в мясе содержатся минеральные вещества, немного углеводов (гликоген) и воды, а также азотистые и безазотистые экстрактивные вещества, ферменты и др.

Химический состав мяса

Белки. В мясе содержится от 11,4—20% белков. Основная часть являются полноценными. Полноценные белки находятся большей частью в мышечной ткани. Это миозин, актин, актомизин, миоглобин, глобулин. Миоглобин имеет пурпурно-красную окраску, это обусловливает окраску мышечной ткани.

Миозин составляет около 40%, миоген — 20%, миоальбумин — 2% и т. д. Миозин и миоген выполняют в мышцах также роль ферментов, ускоряющих важные реакции, происходящие в процессе мышечной работы. Миоглобин (мышечный гемоглобин по составу очень близок к гемоглобину крови) в соединении с кислородом образует оксимиоглобин, окрашивающий мускулы в ярко-красный цвет. Белок коллаген входит в состав коллагеновых волокон — основной части соединительной ткани. Эластин содержится в виде волокон в стенках кровеносных сосудов, хрящах и в рыхлой соединительной ткани.

Неполноценные белки (эластин, коллаген) содержатся в соединительной ткани, в небольших количествах они имеются в мышечной ткани.

Жиры. В мясе содержится от 1,2 до 49,3% жира. Лучшим по вкусу считается мясо с одинаковым содержанием жира и белка (по 20%).

Усвояемость жиров зависит от температуры плавления. Наиболее тугоплавким является жир бараний, он усваивается на 90%; говяжий жир усваивается на 94, а свиной жир — на 97%.

Жировая ткань повышает пищевую ценность, калорийность мяса, а во многих случаях улучшает его вкус. Видимые жировые отложения в мясе представляют собой видоизмененную рыхлую соединительную ткань, в клетках которой накапливается жир. Кроме видимых жировых отложений, он входит в состав мышечных клеток, мозгового вещества, крови, печени, почек, селезенки и др.

Различают жир подкожный, внутренний и мышечный. Жир одного и того же животного, взятый из разных мест туши, имеет неодинаковый химический состав. Например, подкожный жир говядины содержит (в %): жира — 65, соединительной ткани — 5, воды — 30; почечное сало: жира — 94, соединительной ткани — 1 и воды — 5.

Химический состав жира и температура его плавления различны не только в разных местах отложения жира, но и на разной глубине залегания в жировом слое. В тканях упитанных животных содержится меньше воды, чем у тощих. С понижением упитанности снижается также пищевая ценность жира за счет изменения его химического состава (увеличения содержания воды и соединительной ткани).

Температура плавления, усвояемость, консистенция зависят от вида жирных кислот, входящих в состав жира. Животные жиры почти на 30% состоят из высокомолекулярных насыщенных жирных кислот. Наибольшее их количество содержится в бараньем жире, наименьшее — в свином, поэтому бараний жир имеет низкую усвояемость, более твердую консистенцию, более высокую температуру плавления (44—55°С).

Холестерин — жироподобное вещество в мясе, довольно устойчив при тепловой обработке. В мясе содержится от 0,06 до 0,1 % холестерина.

Углеводы. Углеводы в мясе представлены гликогеном, содержание углеводов в мясе около 1%. Углеводы играют большую роль в созревании мяса. Из углеводов следует отметить гликоген (животный крахмал), являющийся запасным питательным веществом, отлагающимся в печени. Содержание гликогена в мясе разных видов животных обычно не более 1,0%.

Минеральные вещества. В мясе содержится от 0,8 до 1,3% минеральных веществ. Они необходимы для построения клеток тканей и обмена веществ в организме. В мясе содержатся фосфорнокислые, углекислые, хлористые и сернокислые соли калия, натрия, магния и других элементов. Большое значение имеют соединения железа, которые входят в состав гемоглобина крови и способствуют кровообращению. Соединения кальция и фосфора идут на построение костей.

Из макроэлементов присутствуют натрий, калий, хлор, магний, кальций, железо. Наиболее удельный вес имеют калий и фосфор.

Вода содержится в мясе разных видов животных от 50 до 75% и зависит от упитанности и возраста животного. Чем жирнее мясо, тем меньше в нем воды. В мясе молодых животных воды больше, чем в мясе взрослых. Высокое содержание воды снижает пищевую ценность и способствует быстрой порче мяса.

Витамины представлены водорастворимыми витаминами группы В, Н и РР и жирорастворимыми — A, D, Е. Наиболее богаты витаминами печень, почки.

Экстрактивные вещества содержатся в мясе в небольшом количестве (до 1%), при варке переходят в бульон, обусловливая специфический вкус и аромат. При употреблении мясных блюд экстрактивные вещества вызывают аппетит, способствуют лучшему усвоению пищи. Различают азотистые и безазотистые экстрактивные вещества. В сыром мясе содержится около 3,5% экстрактивных веществ.

Ферменты — это белковые соединения, вырабатываемые клетками организма. Они способны вызывать глубокие изменения других веществ. Ферменты в живом организме регулируют обмен веществ.

Энергетическая ценность 100 г мяса составляет 105—489 ккал, зависит от вида, упитанности и возраста животных.

В мясе происходят послеубойные изменения, которые подразделяют на три стадии: посмертное окоченение, созревание и порча.

Созревание мяса наступает через 18—24 ч после убоя животного. Мясо крупного рогатого скота созревает при температуре 0°С

в течение 12—14 суток. Мясо мелкого рогатого скота созревает более короткие сроки: баранина при 0°С — 8 суток.

Ткани мяса

Мышечная (мускульная) ткань состоит из тончайших волокон, которые с помощью соединительной ткани скрепляются в первичные пучки, первичные — во вторичные, вторичные — в третичные и т. д. Сверху мышцы покрыты пленкой (фасцией). На концах мышц соединительная ткань образует сухожилия или связки, которыми мышцы прикрепляются к костям и к внутренним органам.

Чем больше в мясе соединительной ткани, пленок, сухожилий, грубых кровеносных сосудов, тем оно ниже по качеству. Такое мясо жесткое, плохо разжевывается и переваривается (мышцы шеи, брюшных стенок, нижних частей конечностей), менее питательно и менее вкусно. Это объясняется тем, что плазма мускулов содержит полноценные белки, а соединительная ткань — неполноценные. Чем меньше при жизни работала мышца, тем ее волокна сочнее и нежнее. При напряженной работе в мышцах животных разрастается соединительная ткань, мышцы становятся жесткими, пищевая ценность мяса снижается.

Лучшее мясо расположено вдоль позвоночника туши, особенно в поясничной и тазовой частях. Мышцы, лежащие близко к кости (внутренние), нежнее подкожных (наружных).

Жировая ткань повышает пищевую ценность, калорийность мяса, а во многих случаях улучшает его вкус. Видимые жировые отложения в мясе представляют собой видоизмененную рыхлую соединительную ткань, в клетках которой накапливается жир. Кроме видимых жировых отложений, он входит в состав мышечных клеток, мозгового вещества, крови, печени, почек, селезенки и др.

Различают жир подкожный, внутренний и мышечный. Жир одного и того же животного, взятый из разных мест туши, имеет неодинаковый химический состав. Например, подкожный жир говядины содержит (в %): жира — 65, соединительной ткани — 5, воды — 30; почечное сало: жира — 94, соединительной ткани — 1 и воды — 5.

Химический состав жира и температура его плавления различны не только в разных местах отложения жира, но и на разной глубине залегания в жировом слое. В тканях упитанных животных содержится меньше воды, чем у тощих. С понижением упитанности снижается также пищевая ценность жира за счет изменения его химического состава (увеличения содержания воды и соединительной ткани).

Соединительная ткань, как говорит само название, соединяет отдельные части организма, а также служит опорой для других тканей. Различают рыхлую, эластичную, сухожильную и другие виды соединительной ткани.

Питательная ценность соединительной ткани невысока, так как белки ее неполноценны. Однако коллаген, после перехода в глютин (желатин), легко переваривается в кислой среде под влиянием пепсина; вещество эластиновых волокон — под действием пепсина и трипсина, т. е. под влиянием ферментов, расщепляющих белки в желудке и кишечнике.

Кровь рассматривают как разновидность соединительной ткани. В крови животных содержится около 80% воды и 20% сухого вещества. Главная составная часть сухого вещества крови — белок, на долю которого приходится 90%. Кроме белка, в крови имеются витамины, ферменты, глюкоза, минеральные вещества и другие компоненты.

Кровь — очень хорошая среда для развития микробов, поэтому при убое животного в целях лучшего сохранения качества мяса необходимо добиваться возможно более полного обескровливания туши. При убое кровь собирают, так как она имеет высокую пищевую ценность. Кровь цельная и дифибринированная (после удаления фибрина — белка, свертывающего кровь) широко используется в колбасном производстве. Пищевой альбумин (высушенная кровяная сыворотка) может заменить яичный белок в кондитерской и хлебопекарной промышленности. Из крови вырабатывают ценный лечебный препарат — гематоген, представляющий собой смесь дифибринированной крови, сахарного сиропа, спирта, глицерина, лечебной сыворотки и других компонентов.

Костная ткань является видоизмененной соединительной тканью. Состоит она из костного хряща — оссеина, который уплотнен минеральными солями, главным образом фосфорнокислым и углекислым кальцием. По строению костная ткань самая сложная из всех видов соединительной ткани.

Сырая кость в среднем содержит около 40% воды, 32% минеральных веществ, 15% жира, 13% белковых веществ. Снаружи костное вещество компактное, плотное, изнутри — пористое, губчатое.

Кости скелета по пищевой ценности подразделяются на три группы: пластинчатые, трубчатые и губчатые.

Пластинчатые кости — ребра, лопатки, кости головы. Внутри некоторые из них в небольшом количестве имеют губчатую массу. Пищевая ценность пластинчатых костей незначительна.

Трубчатые кости — к ним относят кости конечностей (бедренную, берцовую, лучевую и др.), имеющие канал с костным мозгом. Пористые окончания некоторых трубчатых костей называют «сахарными». Они содержат много веществ, переходящих в раствор, поэтому их используют для супов, бульонов. Трубчатые кости содержат около 10% жира и около 30% клейдающих веществ.

К губчатым костям относят позвонки. Утолщенные основания их состоят в основном из губчатого вещества. Эти кости содержат около 20% жира и около 30% клейдающих веществ. При кулинарной обработке костей важно вываривать их полнее, чтобы обеспечить возможно больший переход экстрактивных веществ в бульон.

Кости широко используют для приготовления бульонов, получения жира (в костном мозге жира около 90%), желатина, клея, муки, а плотную часть трубчатых костей — для изготовления некоторых товаров широкого потребления.

Источник