белково протеиназный комплекс пшеничной муки

Изменение белково-протеиназного комплекса при хранении пшеничной муки

При хранении муки наибольшие изменения претерпевает ее белково-протеиназный комплекс. Повышение кислотности муки в период ее созревания не оказывает практически значимого влияния на ее хлебопекарные свойства. Основная причина повышения «силы» пшеничной муки при созревании укрепление Физических свойств клейковины под влиянием окислительного воздействия, прежде всего кислорода воздуха, пероксидных соединений, образующихся в муке при гидролизе липидов и ненасыщенных жирных кислот. В процессе окисления изменяются физико-химические свойства белково-протеиназного комплекса. Активность протеаз снижается, и в белках муки уменьшается число SH-групп во всех компонентах белково-протеиназного комплекса. Окисление SH-групп в глутатионе, молекуле протеиназы и в белковых составляющих муки с образованием дисульфидных —S—S-связей приводит к уплотнению и упорядочению структуры белка и уменьшению его атакуемости протеолитическими ферментами, снижению их активности. Образовавшиеся при созревании муки пероксиды предварительно окисляют содержащуюся в муке тиоктовую (α-липоевую) кислоту, моноокисная форма которой затем окисляет SH-группы белково-протеиназного комплекса и активаторов протеолиза.
Это объясняется тем, что образующиеся свободные насыщенные жирные кислоты и продукты их окисления ингибируют протеазы, в результате ферментативная атакуемость веществ снижается, При хранении муки следует учитывать температуру свежесмолотой муки и окружающей среды и относительную влажность воздуха.
В летний период свойства клейковины изменяются уже на 3—5-й день хранения, а в зимний — недостаточно и 10-дневной отлежки. Значительная роль принадлежит кислороду воздуха. Наиболее быстрое созревание муки, выражающееся в улучшении упругих свойств клейковины, наступает при относительной влажности 80%. При влажности 40% изменения пластических свойств клейковины и теста проявляются очень слабо. Соответственно процесс гидролиза липидов в последнем случае происходит медленнее, чем при более высокой влажности.
Присутствие кислорода ускоряет изменение качества клейковины; в бескислородной среде этот процесс протекает медленно. Следует отметить, что хотя свободные липиды и играют большую роль в созревании пшеничной муки, но при отсутствии этой фракции процесс идет в том же направлении, хотя и несколько медленнее.
Аэрирование свежесмолотой муки воздухом температурой 20—25 °C заметно улучшает хлебопекарные свойства клейковины. Влагоемкость муки, которая характеризуется массой воды, добавляемой к муке для получения теста нормальной консистенции, возрастает, снижается степень его разжижения и липкость, возрастает упругость клейковины и теста, Расплываемость тестовых заготовок в процессе расстойки и выпечки снижается. Наиболее заметны эти изменения при созревании муки «очень слабой» и «слабой». Чем «слабее» была мука непосредственно после помола, тем заметнее улучшаются при хранении свойства ее клейковины.
«Слабую» муку для полного созревания необходимо хранить более длительно и лучше при оптимальной температуре (до 60 °С). «Сильную» муку подвергают только кратковременной отлежке.
Оптимальные условия ускоренного созревания свежесмолотой пшеничной муки при бестарном хранении в силосах — аэрирование ее воздухом температурой 25 °С в течение 6 ч при уделы ом расходе воздуха 2—3 м3/ч на 1 т муки. При аэрировании муки со слабой или нормальной исходной клейковиной достигается больший эффект, чем при аэрировании муки с начальной сильной клейковиной. Чрезмерно длительное хранение муки, даже в оптимальных условиях, приводит к постепенному ухудшению ее хлебопекарных свойств.
Инфракрасное облучение ускоряет созревание пшеничкой муки.
При созревании муки во время хранения происходят и другие процессы, влияющие в известной степени на состояние белково-протеиназного комплекса и степень его изменения. Так, восстанавливающие сахара вступают во взаимодействие с белковыми веществами муки с образованием дополнительных поперечных связей и укрепляют структуру белковых макромолекул.
При созревании муки возможна полимеризация водорастворимых пентозанов, что также отражается на реологических свойствах клейковины и теста.
Изменения свойств клейковины и теста являются следствием окислительных процессов, происходящих в муке под действием кислорода воздуха и пероксидных соединений, которые образовались в муке при комплексном воздействии ферментов липазы на липиды и липоксигеназы — на ненасыщенные жирные кислоты муки.
Однако влияние этих и других факторов на процессы, протекающие в муке, еще подлежит дальнейшему изучению.

Источник

Hlebinfo.ru – рецепты хлеба, оборудование для пекарни и дома

Все от выпечки хлеба и кондитерских изделий до открытия мини пекарни – хлебопекарное оборудование, хлебопечка, сборник рецептов и рецептур, школа пекарей

Сырье и ингредиенты

Белково-протеиназный комплекс пшеничного зерна и муки

В белково-протеиназный комплекс муки включают белковую составляющую муки, протеолитические ферменты и соединения, способные оказать влияние на активность протеолитических ферментов (активаторы и ингибиторы протеаз).

Состояние белково-протеиназного комплекса в значительной мере определяет силу пшеничной муки. Белки пшеничной муки имеют важное отличие от белков других зерновых культур – способность образовывать не растворимую в воде, достаточно однородную, связную и эластичную субстанцию – клейковину.

В сильной муке содержится достаточное количество высококачественных клейковинных белков, а активность протеолитических ферментов при брожении теста способствует формированию стабильного и хорошо развитого клейковинного каркаса.

Сильная мука способна связывать относительно большое количество воды и образовывать при этом тесто нормальной консистенции. Тесто из сильной муки имеет оптимальные реологические характеристики (консистенцию, эластичность, пластичность, вязкость), обладает высокой газоудерживающей способностью, не доставляет проблем при замесе, ручной и машинной формовке. Заготовки из такого теста при расстойке и выпечке не теряют форму. Хлеб из сильной муки при правильном приготовлении имеет хорошую структуру пористости, высокий объемный выход, сухой эластичный (не крошливый) мякиш и долго не черствеет.

Слабая мука имеет достаточно выраженные отклонения показателей количества и качества клейковины и активности ферментов от оптимального уровня. Для слабой муки характерна пониженная влагосвязывающая способность. Тесто из слабой муки имеет более низкие и нестабильные реологические свойства (низкая эластичность, липкость, разжижаемость). Такое тесто трудно разделывать, заготовки из слабого теста сильно расплываются, готовые изделия получаются пониженного объема и при хранении быстро черствеют.

Сила муки зависит от особенностей зерна и способа его размола. Различные белки (клейковинные и неклейковинные) и ферменты распределяются в зерне неравномерно. Внутренние части зерновки содержат больше клейковинных белков. Во внешних частях зерновки содержится больше ферментов и белков, не образующих клейковину.

При помоле происходит удаление периферийных частей зерна, в результате общее содержание белка в муке уменьшается, но содержание клейковинных белков становится выше. По данным Д.А. Жигунова, в среднем содержание клейковины в муке выше, чем в зерне на 2,5-3%, а общее содержание белка ниже на 1-1,4%.

При помоле зерна наблюдается укрепление клейковины на 5-10 единиц прибора ИДК.

Основная часть протеолитических ферментов сосредоточена в зародышевой части зерновки. Удаление зародышей при помоле приводит к снижению протеолитической активности муки по сравнению с зерном.

Протеолитическая активность ферментов муки и зерна

Протеолитическая активность зерна и муки может быть косвенно охарактеризована через показатель «число падения» («число падения» характеризует активность амилаз, однако, как правило, чем выше активность амилаз, тем выше активность протеаз). Обычно полученная при размоле зерна мука имеет более высокое число падения, чем само зерно, т.е. в муке активность ферментов ниже, чем в зерне.

Протеолитические ферменты муки активируются при замешивании теста. Под действием этих ферментов происходит расщепление сложных белковых молекул до более простых соединений – пептонов (крупные фрагменты белковых молекул), полипептидов и аминокислот. Активность протеолитических ферментов изменяется в зависимости от температуры и скорости ее изменения, влажности и кислотности теста, от содержания в тесте активаторов или ингибиторов и их активности, от особенностей и доступности субстрата (белков и продуктов их расщепления) и от некоторых других факторов.

Считается, что наибольшую активность протеиназы пшеничной муки проявляют в слабокислой среде (рН 4-5,5) при температуре около 45 о С. Однако в зерне и муке содержатся различные протеиназы, и каждая из них имеет свои оптимальные условия активности. При температурах выше оптимального уровня активность ферментов снижается. Это связано с тем, что повышенные температуры вызывают денатурацию белковой составляющей ферментов.

Под влиянием протеиназ клейковина становится более слабой, упругость теста снижается.

На активность протеиназ большое влияние оказывают вещества, способные проявлять окислительные или восстановительные свойства. Восстановители повышают активность протеиназ, а окислители понижают. Это явление объясняется тем, что под действием окислителей сульфгидрильные группы белков (-SH) окисляются до дисульфидных групп (-S-S-) и фермент снижает или теряет активность.

Активирующее влияние на протеиназы муки оказывает трипептид глютатион (глутатион, γ-глутамилцистеинилглицин) и аминокислота цистеин. Под воздействием глютатиона и цистеина восстанавливаются дисульфидные связи (-S-S-) белков. Разрыв дисульфидных связей приводит к ослаблению пшеничной клейковины, клейковинные белки становятся более доступными для действия ферментов.

Значительное количество глютатиона содержится в дрожжевых клетках. При гибели дрожжей глютатион попадает в тесто и существенно ослабляет клейковину. Благодаря этому инактивированные дрожжи нашли широко применение в качестве натуральной добавки для ослабления излишне крепкой клейковины.

Содержание глютатиона повышается при прорастании зерна, что способствует снижению качества клейковины.

Глютатион и цистеин находятся в муке и зерне в основном в окисленном состоянии, В окисленном состоянии эти соединения не способны активировать протеиназы или восстановить дисульфидные группы. Переводу глютатиона и цистеина в активное восстановленное состояние способствуют ферменты глютатионредуктаза и цистеинредуктаза, содержащиеся в зерне и муке.

На состояние клейковины определенное влияние могут оказать и другие ферменты окислитель-восстановительного действия (каталаза, пероксидаза, аскорбиноксидаза, полифенолоксидаза, липоксигеназа и др.).

Фото к комментариям присылайте на hlebinfo@mail.ru

Для предотвращения спама, комментарии публикуются после проверки модератором.

Пока ждете ответа на комментарий, можете посмотреть рекламу!

Источник

+7(3854) 555-843

Хлебопекарные свойства пшеничной муки

Хлебопекарные свойства муки выражаются в возможности получения из нее хлеба того или иного качества.

Мука с хорошими хлебопекарными свойствами позволяет получать хлеб правильной формы, большого объема, с гладкой блестящей нормально окрашенной коркой, сухим эластичным мякишем, с приятным вкусом и ароматом.

Хлебопекарные свойства пшеничной муки характеризуются следующими показателями:

— цветом муки и способностью ее к потемнению;

Цвет муки оказывает влияние на цвет мякиша хлеба. Из сортовой пшеничной муки хлеб получается с более светлым мякишем. Иногда светлая мука в определенных условиях может дать хлеб с относительно темным мякишем. Это объясняется повышенной активностью ферментов О-дифенолоксидазы и тирозиназы, катализирующих окисление фенолов и тирозина с образованием темно окрашенных веществ – меланинов.

Цвет муки зависит от соотношения в ней частиц эндосперма и отрубянистых частиц зерна, а также цветности самого эндосперма.

Сила муки – это способность муки образовывать тесто, обладающая определенными структурно-механическими свойствами. По силе муку подразделяют на сильную, среднюю и слабую.

В сильной муке содержится много белков, клейковина ее упругая и эластичная. Сильная мука при замесе теста способна поглощать большое количество воды. Тесто из такой муки хорошо разделывается, хорошо задерживает диоксид углерода (углекислый газ) и сохраняет приданную ему форму.

Слабая мука при замесе теста впитывает мало воды. Клейковина слабой муки недостаточна эластичная, легкорастяжимая. Тесто в процессе брожения и расстойки разжижается. Изделия могут иметь расплывчатую форму.

Средняя мука имеет удовлетворительные хлебопекарные свойства. Клейковина ее достаточно эластичная и растяжимая, тесто имеет нормальные структурно-механические свойства. Показатели качества готовой продукции соответствуют нормам.

Сила мука зависит от состояния ее белково-протеиназного комплекса.

На силу муки влияют следующие факторы: содержание липидов, слизей (пентазанов), крахмал, ферменты. В белково-протеиназный комплекс входят белковые вещества муки, протеолитические ферменты, активаторы и ингибиторы протеолиза.

Белковые вещества в муке, их состав, состояние и свойства определяют эластичность, упругость и вязкость теста.

Белки пшеничной муки глиадин и глютеинин являются основными компонентами клейковины. Количество и качество клейковинных белков зависит от вида зерна, условий его выращивания, режима сушки и кондиционирования, продолжительности и условий хранения зерна и муки.

Протеолитические ферменты (протеиназы) расщеплют белки, образуя пентоны, полипептиды, свободные аминокислоты. Протеиназа, содержащаяся в пшенице, способна активироваться соединениями восстанавливающего действия, содержащими сульфгидридную группу веществ ( цистеин, глютатион), и инактивироваться соединениями окислительного действия ( кислород воздуха, йодат калия, бромат калия). Эти соединения называют активаторами и ингибиторами протеолиза.

Активатором протеолиза является глютатион. Чем больше в муке содержится белка, слабее его атакуемость протеиназой, чем меньше активность протеназы и активаторов протеолиза, тем больше сила муки и лучше реологические свойства теста.

Липиды муки оказывают влияние на структурно-механические свойства белка и самого теста, а следовательно, на силу муки.

Способность муки связывать определенное количество воды при замесе теста называется водопоглотительной способностью. Она показывает, какое количество воды ( к массе) может поглотить мука при образовании теста нормальной консистенции. Водопоглотительная способность муки влияет на влажность теста, массу хлеба и его качество.

Мука с большим содержанием сильной упругой клейковины при набухании поглощает больше влаги.

Мука с высокой влажностью имеет большую влагоемкость и наоборот.

Чем ниже сорт муки, тем выше ее водопоглотительная способность, так как в муке низших сортов содержится больше клетчатки и слизей, которые хорошо набухают в воде. Чем больше выход муки, тем больше ее водопоглотительная способность, характеризующаяся следующими значениями:

— пшеничная мука высшего сорта 50%;

— пшеничная мука первого сорта 52%;

— пшеничная мука второго сорта 56%;

— пшеничная мука обойная 60%.

Газообразующая способность муки показывает, какое количество диоксида углерода выделяет при брожении тесто, замешанное из 100 г. муки влажностью 14,5 % 60 мл. воды и 10 г. прессованных дрожжей, в течение 5 ч. При температуре 30 градусов. Газообразующая способность муки зависит от наличия в ней способствующих во время брожения накоплению сахара мальтозы в результате гидролиза крахмала, а также от состояния крахмала.

Собственных сахаров в пшеничной муке мало, их хватает всего лишь на 1….2 часа брожения. Поэтому основное значение для разрыхления теста имеет сахар мальтозы.

При низкой газообразующей способности муки, когда не хватает сахаров для брожения теста во время окончательной расстойки, хлеб имеет недостаточный объем, плохо развитую пористость и бледную корку.

При высокой газообразующей способности муки наряду с сахаром образуется много декстринов, поэтому мякиш хлеба при приготовлении плохо пропекается, заминающийся, а корка интенсивно окрашена.

Нормальное количество диоксида углерода составляет 1300…1600мл. Если выделяется менее 1300 мл диоксида, то газообразующая способность муки низкая, а свыше 1600 мл – высокая.

Сила муки обуславливает газоудерживающую способность теста, т.е. способность удерживать в себе выделяющийся при брожении диоксид углерода. Газоудерживающася способность определяется свойствами белково-протеиназного комплекса муки. Тесто из муки с низкой газоудерживающей способностью расплывчатое и плохо сохраняет приданную форму.

Крупность помола муки, т.е. крупность ее частиц, влияет на хлебопекарные свойства. Чем выше сорт муки, тем меньше размеры ее частиц. Крупные частицы медленно набухают и труднее поддаются действию ферментов и микроорганизмов. В тесте из муки мелкими частицами ферментативные процессы расщепления крахмала и белков протекают легче, так как поверхность соприкосновения между составными частицами муки и ферментами больше. Поэтому в ней увеличена газообразующая и уменьшена газоудерживающая способность. Мука с крупными частицами дает хлеб недостаточного объема с грубой толстостенной пористостью.

Мука с сильной клейковиной должна быть мельче. Мука с мелкими частицами наиболее богата белком, имеет высокую зольность, газо- и сахарообразующую способность. Мука крупными частицами содержит меньше белка. Поэтому из одного т того же зерна можно получить как низко-белковую муку, так и муку с повышенным содержанием белка, которая может быть использована в качестве белкового обогатителя.

Источник

Белково протеиназный комплекс муки

Белково-протеиназный комплексвключает белковые вещества, протеолитические ферменты, активаторы и ингибиторы протеолиза.

Отличительные особенности структурно-механических свойств пшеничного теста, сочетающего упругость (эластичность) с пластич­ностью и вязкостью, обусловлены именно белками муки. Белковые вещества муки делятся на следующие группы:

1) альбумины- растворимые в воде;

2) глобулины- растворимые в солевых растворах;

3) проламины- растворимые в растворах этанола определенной концентрации, например, глиадин;

4) глютелины- растворимые в растворах щелочей (к ним отно­сится глютенин).

Технологическое значение силы муки заключается в том, что она определяет количество воды, необходимое для получения теста нормальной консистенции, а также изменение структурно-механичес­ких свойств теста в процессе его механической разделки и расстойки.

Цвет муки в основном определяется сортом, т.е. цветом эндос­перма зерна, из которого смолота мука, а также цветом и количест­вом в муке периферийных частиц зерна.

Цвет муки зависит также от наличия в ней каратиноидов и ксантофиллов, придающих муке более темную окраску.

Важным свойством муки является способность ее к потемнению,которая обусловливается наличием в муке свободного тирозина(ами­нокислоты) и активностью фермента полифенолоксидазы, которого больше в муке обойной. В присутствии кислорода воздуха в резуль­тате их взаимодействия образуются темноокрашенные меланины,кото­рые способствуют потемнению теста и мякиша хлеба.

Муку, способную к потемнению, нежелательно использовать в хлебопечении, но в случае необходимости ее переработки следует использовать ее в качестве подсортировки к муке с хорошими свойс­твами.

Крупность пшеничной муки

Размер частиц муки оказывает большое влияние на скорость протекания в тесте биохимических и коллоидных процессов и, следо­вательно, на свойства теста, качество и выход хлеба.

Мука с крупными частицамиобладает пониженной водопоглоти-тельной способностью, так как влага трудно проникает внутрь час­тиц, адсорбируется в основном на поверхности, а суммарная поверх­ность крупных частиц значительно меньше, чем мелких в том же объ­еме. Поэтому меньше воды будет участвовать в образовании теста и часть ее будет находиться в свободном состоянии. Это способствует разжижению теста. В то же время, так как меньшее количество воды участвует в работе амилолитических ферментов, газообразующая спо­собность муки будет ниже.

Все это приводит к получению изделий с малым объемом, с гру­бой толстостенной пористостью мякиша и частично с бледноокрашенной коркой.

Ухудшает хлебопекарные свойства и мука с излишне мелкими частицами. Тесто быстро разжижается, хлеб пониженного объема, с интенсивно окрашенной коркой, мякиш хлеба темноокрашенный, заминающийся, с повышенной липкостью. Это связано с тем, что при чрезмерном измельчении разрушаются крахмальные зерна, а значит, повышается их атакуемость амилолитическими ферментами, в резуль­тате чего образуется большое количество сахаров, газообразующая способность резко увеличивается, а газоудерживающая способность снижается частично и за счет того, что при излишнем измельчении возможна денатурация белка.

Поэтому для получения хлеба хорошего качества необходима му­ка с оптимальной для каждого сорта крупностью частиц. Оптимум измельчения должен быть различным для муки из зерна с разным коли­чеством и особенно качеством клейковины. Чем сильнее клейковина зерна, тем мельче должны быть частицы муки.

Источник

БЕЛКОВО-ПРОТЕИНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС МУКИ

Понятие «белково-протеиназный комплекс зерна, муки или теста» охватывает белковые вещества, протеолитические ферменты и актива­торы или ингибиторы протеолиза. Эти компоненты белково-протеиназного комплекса в их взаимодействии в основном обусловливают со­стояние и изменения белковых веществ ив связи с этим реологические свойства теста.

Белковые вещества муки.Содержание в зерне, а отсюда и в муке, белковых веществ, их состав, состояние и свойства имеют первостепен­ное значение и в значительной мере определяют не только пищевую ценность хлеба, но и технологические хлебопекарные свойства пшенич­ной муки.

Отличительные особенности реологических свойств пшеничного теста, сочетающего упругость (эластичность) с пластичностью и вязко­стью, обусловлены именно белками муки. Ни крахмал, которого в муке около 70%, ни какая-либо другая, кроме белков, составная часть муки не способны при смешивании с водой образовывать массу, даже близ­кую по реологическим свойствам к пшеничному тесту.

Количество белковых веществ в зерне пшеницы может колебаться в широких пределах — от 7 до 26%.

Содержание в зерне белка связано с особенностями сорта пшени­цы. Однако зерно одного и того же сорта пшеницы может иметь резко различное содержание белка в зависимости от почвенно-климатических, погодных и агротехнических условий выращивания.

В состав белковых веществ зерна пшеницы и пшеничной муки вхо­дят в основном белки — протеины. В небольших количествах в них со­держатся и соединения белков с веществами небелковой природы — протеиды (липопротеиды, гликопротеиды и нуклеопротеиды).

Современной рациональной классификации белковых веществ — протеинов — еще не разработано, поэтому применительно к белкам зер­на и муки до сих пор используется классификация, предложенная Осборном.

В основе этой классификации лежит подразделение белковых ве­ществ по их способности растворяться в разных растворителях. По это­му признаку белковые вещества подразделяют на приводимые ниже группы.

Альбумины — растворимые в воде. В качестве примеров приводим некоторые из них: лейкозин — белок зародыша пшеницы, легумелин — семян гороха и овальбумин — белок яйца.

Глобулины — растворимые в растворах солей, например в 10%-ном растворе хлорида натрия. К числу глобулинов относят: легумин — бе­лок гороха, лактоглобулии — белок молока и др.

Проламины — растворимые в 60-80%-иом (обычно 70%-ном) во­дном растворе этилового спирта. К проламинам относят: глиадин — бе­лок зерна пшеницы и ржи, гордеин — ячменя, зеин — кукурузы, овенин — овса и др.

Глютелины — растворимые в 0,1-0,2%-ном растворе щелочей. Глютелинами являются: глютенин — белок зерна пшеницы и ржи, оризенин — риса и др.

Еще несколько десятков лет тому назад альбумин, глобулин, глиа­дин и глютенин зерна рассматривались как индивидуальные белки. По­следующие исследования установили, что все эти четыре вещества мно­гокомпонентны и каждое из них соответствующими методами может быть разделено на многие (до 20 и даже более) компоненты (субъедини­цы), отличные по молекулярной массе, структуре и другим свойствам.

Поэтому правильнее рассматривать альбумин, глобулин, глиадин и глютеиин зерна пшеницы и ржи как многокомпонентные фракции бел­ка зерна, искусственно выделяемые из него с помощью указанных выше соответствующих растворителей.

Соотношение альбумина, глобулина, глиадина и глютенина в белке зерна пшеницы и муке из него может существенно колебаться..

Глиадин и глютенинв воде нерастворимы и поэтому при отмыва­нии из муки клейковины являются основными ее компонентами. В свя­зи с этим их иногда называют «клейковидными белками». Глиадин и глютенин сосредоточены в белке эндосперма зерна. Альбумин же и гло­булин в основном находятся в белке зародыша и алейронового слоя зер­на. Исходя из этого в пшеничной муке высоких выходов (обойной и II сорта) доля альбуминовой и глобулиновой фракции значительно выше, чем в муке I и высшего сортов.

Достоверно то, что примерно от ⅔ до ¾ белка зерна пшеницы и муки из нее представлено его глиадиновой и глютениновой фракциями. При этом содержание глиадиновой фракции несколько выше, чем глютениновой. Остальная часть белка зерна пшеницы представлена в основном его альбуминовой и глобулиновой фракциями.

По данным, приводимым Е. Д. Казаковым и В. Л. Кретовичем [10, с. 38], в белке зерна пшеницы альбуминовой фракции содержится 20-22%, глобулиновой 5-6%.

Молекулярная масса альбуминовой, глобулиновой, проламиновой (глиадин) и глютелиновой (глютенин) фракций, а также содержащихся в них компонентов различна в весьма широком диапазоне — от 10 тысяч до нескольких миллионов. Полагают, что у глютенина средняя молеку­лярная масса находится в пределах от 1,5 до 2 млн.

Частицы белкового вещества с молекулярной массой ниже 5-6 ты­сяч именуют уже не белками, а пептидами.

Молекулярная масса рассматриваемых фракций белка зерна, а так­же диапазон их «разброса» и степень сложности структуры наимень­шие у альбуминовой и глобулиновой фракций, существенно большие у глиадина и наибольшие у глютенина.

Канадские исследователи 1 белка зерна пшеницы ввели еще одну дополнительную стадию его фракционирования.

Они провели далее исследования на 26 пробах зерна пшеницы, существенно различных по силе. Зерно размалывалось в муку, в которой определяли содержание белка; по методике Осборна в белке определяли содержание альбуминов, глобули­нов, глиадина и глютенина. Выделенную глютениновую фракцию дополнительно фракционировали по растворимости в 0,1 н. водном растворе уксусной кислоты.

В этих же пробах муки различия в соотношениях в белке муки альбуминов, глобулинов и глиадина не были статистически существенными. Из тех же проб муки ремикс-методом выпекали хлеб, объем которого выражался в процентах к единице массы белка в пробе муки. Между величинами таким образом выраженного объема

хлеба и доли в белке муки глютенина I и глютенина II была установлена четко выра­женная обратная или прямая зависимость. Чем больше в белке муки глютенина I, тем ниже величины объема хлеба на единицу массы белка муки (коэффициент кор­реляции r был равен минус 0,86). Чем больше было содержание глютенина II, тем бо­льше был объем хлеба (r + 0,85) Из этого было сделано заключение о том, что чем бо­льше в белке муки глютенина II, тем больше будет объем хлеба при этом же содержа­нии общего белка.

Следовательно, чем больше в пшеничной муке белка и чем больше в этом белке глютениновой фракции, а в ней глютенина II, тем сильнее мука.

В числе белковых веществ зерна пшеницы и пшеничной муки, кро­ме собственно белков (или протеинов), содержатся и протеиды — сое­динения белка с веществами небелковой природы, которые называют простетической группой. Протеиды подразделяют по химической при­роде их простетической группы. Так, у липопротеидов она представлена липидами, у гликопротеидов — углеводами, у нуклеопротеидов — нукле­иновой кислотой. Наличие в зерне пшеницы и в пшеничной муке ли­попротеидов и гликопротеидов и их функциональные свойства, как бу­дет показано далее, также влияет на силу пшеничной муки.

Протеолитические ферменты муки, их активаторы и ингибиторы.Протеолитические ферменты муки. Ферменты, гидролитически рас­щепляющие белки (протеины) по их пептидным связям, называют протеиназами.

При действии протеиназы на белок в качестве продуктов гидроли­за образуются пептоны, полипептиды и свободные аминокислоты.

В зерне пшеницы, ржи и других злаков, как установлено рядом ис­следований, содержится протеиназа, относимая к протеолитическим ферментам типа папаиназ. Для протеина этого типа характерна их спо­собность активироваться соединениями восстанавливающего дейст­вия, в частности соединениями, содержащими сульфгидрильную груп­пу — SН (цистеин, глютатион). Столь же характерна способность про-теиназ этого типа инактивироваться соединениями окислительного действия (КВгО₃, КJО₃, Н₂О₂, кислород воздуха и др.).

Таким образом, указанные соединения восстановительного дейст­вия являются активаторами, а окислители — ингибиторами протеолиза.

Разрыв пептидной связи белка при гидролитическом действии протеиназы приводит к образованию свободных аминной и карбокси­льной групп. Поэтому об интенсивности протеолиза биохимики часто судят по приросту числа свободных аминныхили карбоксильных групп, определяемому соответствующими химическими методами.

Уже в первые годы исследования действия протеиназ на клейкови­ну и тесто из пшеничной муки было установлено влияние протеиназы на реологические свойства этих объектов. Действие протеиназына клейковину и тесто вызывало очень сильное их разжижение, пониже-

ние упругости и увеличение текучести. В то же время количество сво­бодных аминокислот и карбоксильных групп возрастало очень незна­чительно или даже оставалось неизменным.

Из этого можно заключить, что по меньшей мере начальной фор­мой действия протеиназы является не разрыв пептидных связей полипептидных цепочек белка, а дезагрегация белка, нарушение его четвер­тичной и третичной структур, а может быть и отдельных элементов вто­ричной его структуры.

Учитывая в основном дезагрегирующее действие протеиназы муки, для хими­ческой характеристики ее активности было признано целесообразным определение количества водорастворимого азота и азота, не осаждаемого трихлоруксусной кис­лотой, накапливающегося в водно-мучной смеси в результате протеолиза. Эти пока­затели значительно лучше характеризуют активность протеиназы муки и протеолиз мучного белка, чем показатели накопления аминных или карбоксильных групп, об­разующихся только в конечной стадии протеолиза, до которой процесс чаще всего и не доходит.

Принято считать, что протеиназа пшеничной муки имеет зону оптимума рН в пределах 4-5,5 и температурный оптимум около 45 «С.

Следует отметить, что величины оптимума рН и температуры не только протеиназы, но и амилаз и других ферментов могут быть различными для разных условий. Так, оптимум температуры может сдвигаться не только в зависимости от рН среды, но и от соотношения в ней субстрата и воды, от содержания в ней защитных коллои­дов, а также от скорости и длительности прогрева. Это подтверждается исследовани­ями действия протеиназы муки в реальных условиях пшеничного теста, показавши­ми, что температурный оптимум действия протеиназы в тесте из пшеничной муки II сорта при влажности теста 50% равен примерно 70 °С, а при влажности теста 70% снижается до 50 °С. Эти данные получены при выдержке теста в течение 15 мин. Уве­личение длительности прогрева до 30 мин заметно снижало значения оптимума тем­пературы.

Было установлено, что при 15-минутной длительности прогрева теста (рН 5,8) при 95 °С не происходило еще полной инактивации протеиназы. Следовательно, в центральных слоях мякиша даже готового пшеничного хлеба может сохраняться очень незначительная протеолитическая активность.

Исследованиями, проведенными в 1975—1980 гг. в МТИППе (В. Л. Кретович, М. П. Попов, Е. Ф. Шаценко и др.). показано, что в зер­не пшеницы имеются и могут играть существенную роль и протеолитические ферменты с оптимумом рН 6,75. Поэтому их назвали нейтраль­ными протеииазами.

Было установлено, что в зерне пшеницы содержатся также вещества белковой природы, могущие ингибировать действие нейтральных протеиназ. В нормально со­гревшем зерне пшеницы активность нейтральной протеиназы и ее ингибиторов хо­рошо уравновешена. Полагают, что нейтральные протеиназы играют большую роль в процессе мобилизации запасных белков семян пшеницы при их прорастании. Ингибируют действие нейтральной протеиназы также поваренная соль и ингибиторы протеолиза, в том числе и термостабильные, содержащиеся в клеточном соке карто­феля. Нейтральные протеиназы сохраняют часть своей активности и при величинах

рН пшеничного теста. Поэтому целесообразно продолжать исследование их роли при брожении и созревании пшеничного теста и влияния на свойства теста и качест­во хлеба.

Активаторы и ингибиторы протеолиза. Способность папаина и протеиназы зерна и муки активироваться восстановителями и инактивироваться окислителями связана с наличием в структуре белковых молекул этих ферментов групп —SН. Превращение этих групп при окислении в дисульфидные связи-мостики инактивирует фермент.

Активен же фермент только в его восстановленном состоянии, с на­личием в его структуре групп —SН.

Активатором протеолиза, содержащимся в зерне, муке и дрожжах, а следовательно, и в тесте, является глютатион.

Глютатион представляет собой трипептид, в состав которого вхо­дит остаток цистеина, содержащий группу —SН. Если обозначить моле­кулу глютатиона как G—SН, то его окислительно-восстановительное превращение происходит по схеме

В окисленном состоянии глютатион уже не способен активировать протеолиз. Еще в 1935 г. Иоргенсен показал, что протеиназа, имеющая­ся в муке в достаточном количестве, при отсутствии активаторов (глю­татиона или цистеина) малоактивна. Добавление же указанных актива­торов резко усиливает протеолиз и вызванное им разжижение теста. Это было показано и в ряде работ, проведенных советскими исследова­телями. Активирующее протеолиз действие таких восстановителей, как глютатион (или цистеин), сводится к восстановлению — SН-групп, на­ходившихся в неактивной протеиназе в виде связи.

Отдельные исследователи еще в начале исследования протеиназ и протеолиза теста указывали на возможность и прямого действия —SН-содержащих восстановителей и окислительных реагентов па бел­ковые вещества муки и теста. В настоящее время это показано многочи­сленными исследованиями и общепризнано.

В составе и структуре белкового вещества зерна и муки содержатся остатки и аминокислот цистеина и цистина, а поэтому и группы —SН и —S—S—связи.

Роль дисульфидных —S—S—связей (мостиков) особенно сущест­венна в третичной и четвертичной структуре белкового вещества.

Образование дисульфидных связей упрочняет внутри-молекуляр­ную (внутриглобулярную) структуру белка, делая ее более плотной и жесткой. Разрыв же дисульфидиых связей вызывает ослабление струк­туры молекулы (глобулы) белка, делая ее более «рыхлой» и подвиж­ной.

Вероятно, влияет также образование и разрыв дисульфидных свя­зей и на более крупные надмолекулярные образования — агрегаты из ряда молекул белка.

Естественно, что различия в плотности и прочности структурных образований белка меняют не только реологические свойства белково­го вещества, по и его состояние как субстрата, на который действует протеиназа. Упрочнение структуры белкового вещества снижает, а ослабление и «разрыхление» увеличивает его атакуемость протеиназой.

Содержание, изменения и роль —SH-групп и —S—S—связей белковых ве­ществ зерна, муки и теста изучались очень многими исследователями.

Установлено, что в белках зерна, муки и теста содержатся как — SН-группы, так и —S—S—связи (в сумме примерно до 40 мк-экв./г белка). Как абсолютное содержа­ние, так и соотношение этих двух видов групп в белках отдельных сортов и образцов муки в известных пределах колеблется.

Таким образом, количество сульфгидрильных групп, из которых при действии окислительных агентов могут образовываться дополнительные дисульфидные свя­зи, относительно невелико.

Вопрос о возможном в этих условиях механизме улучшающего действия окис­лителей на структуру и физические свойства белка, клейковины и теста будет рас­смотрен в последующих главах. Здесь мы отметим, что как общее количест­во —SН-групп, так, в частности, и содержание восстановленного глютатиона (О—SН) в отдельных частях зерна неодинаково. Установлено, что вещества, содер­жащие —SН-группы, размещены в основном в периферических частях зерна (в алей­роновом слое и особенно зародыше).

При прорастании зерна содержание в нем восстановленного глютатиона резко увеличивается, в результате чего сильно повышается протеолитическая активность этого зерна.

Установлено, что даже из относительно небольшого количества —SН-групп белков теста известная часть является «скрытой» (недоступной) и практически не участвующей в окислительно-восстановительных реакциях и взаимопревращениях.

Другие соединения и факторы, влияющие на компоненты белково-протеиназного комплекса муки.Основная часть цистеина и глюта­тиона, как указывалось выше, содержится в муке в окисленной форме (цистин или G—S—S—G), в которой они не способны пи активировать протеиназу, ни непосредственно своим восстановительным действием разрывать дисульфидные связи в структуре белкового вещества.

В зерне пшеницы и муки из него содержатся иферменты цистинре-дуктаза и глютатионредуктаза, которые являются дисульфидредукта-зами.

Наличие этих ферментов в муке не может не влиять на количест­во —SН-групп в белках, а следовательно, и на их структуру, физические свойства и ферментативную атакуемость.

Есть экспериментальные данные, указывающие на то, что приобре­тение белками зерна пшеницы свойств, обусловливающих компактную и прочную структуру и реологические свойства, характерные для «си­льных» пшениц, связано с активностью и действием ферментов каталазы, пероксидазы, полифенолоксидазы и аскорбиноксидазы в период ве­гетации растения и формирования зерна.

Роль водородных связей в качестве фактора, могущего влиять па структуру белкового вещества зерна и муки и в итоге па реологические свойства клейковины и теста, была экспериментально мало исследова­на. Высказывались лишь предположения о том, что эти относительно слабые и очень лабильные связи должны, очевидно, влиять на структу­ру и реологические свойства белкового вещества муки, клейковины и теста.

Прямые эксперименты показали, что водородные связи также иг­рают определенную роль в создании структуры и свойств клейковинного белка. Замена в белке водорода дейтерием увеличивает энергию во­дородной связи, заметно и закономерно влияя на реологические свой­ства клейковины, «усиливая» ее. Установлено, что такое изменение энергии водородных связей вызывает и соответствующие изменения реологических свойств пшеничного теста.

Рядом работ выявлено, что в структуре белкового вещества муки известную роль могут играть и соединения белка с восстанавливающи­ми сахарами — так называемые гликопротеиды.

Образование таких комплексных соединений может приводить к возникновению в третичной и четвертичной структурах белкового ве­щества еще одного вида дополнительных связей — углеводных связей-мостиков, также упрочняющих структуру белкового вещества.

Липиды (жиры и жироподобные вещества) также способны обра­зовывать соединения (комплексы) с белками — липопротеиды. Эти сое­динения также играют определенную роль в структуре и реологических свойствах макрообразований белкового вещества, а отсюда и в реологи­ческих свойствах клейковины и теста.

Имеются многочисленные данные, свидетельствующие о том, что фермент липоксигеназа, содержащийся в известных количествах в зерне и муке, также может через посредство образуемых им перекисей нена­сыщенных жирных кислот принимать участие в окислении —SН-грунп белка зерна, муки и теста, а следовательно, влиять на их структуру и ре­ологические свойства.

Источник